糖苷水解酶底物特異性機(jī)制研究獲得進(jìn)展

　　木質(zhì)纖維素是地球上最豐富的可再生資源之一，其合成與降解是自然界碳素循環(huán)的中心環(huán)節(jié)。本文威正翔禹/締一生物為您分析糖苷水解酶底物特異性機(jī)制研究獲得進(jìn)展。

    植物細(xì)胞壁在進(jìn)化過程中形成了天然的“抗降解屏障”，特別是在半纖維素中，大多數(shù)多糖均含有側(cè)鏈修飾，降解困難。中國科學(xué)院青島生物能源與過程研究所微生物資源團(tuán)隊致力于嗜熱微生物降解木質(zhì)纖維素的機(jī)制研究，近期與美國北卡羅來納州立大學(xué)教授Robert Kelly合作，闡明了極端嗜熱微生物Caldicellulosiruptor阿拉伯呋喃的酶解機(jī)制及其與木聚糖酶協(xié)同降解效應(yīng)，對于木質(zhì)纖維素的生物降解有重要意義，研究成果發(fā)表在Applied Environmental Microbiology （AEM）上。 　　此外，纖維素降解糖苷水解酶中，5家族為數(shù)眾多，具有纖維素酶和地衣多糖酶等活性，但雙功能纖維素酶/地衣多糖酶底物的選擇性機(jī)制尚不清楚。青島能源所微生物資源團(tuán)隊與代謝物組學(xué)團(tuán)隊研究員馮銀剛、仿真模擬團(tuán)隊研究員姚禮山以及清華大學(xué)教授王新泉合作，解析了極端嗜熱厭氧菌Caldicellulosiruptor sp. F32的糖苷水解酶F32EG5的蛋白及蛋白底物復(fù)合體結(jié)構(gòu)，揭示了底物選擇性機(jī)制。該工作已在線發(fā)表在Biochemical Journal上。

　　研究團(tuán)隊發(fā)現(xiàn)F32EG5能夠切斷β-1,3-1,4-葡聚糖底物的β-1,3-糖苷鍵或β-1,3-糖苷鍵前面的β-1,4-糖苷鍵，與傳統(tǒng)的GH16家族地衣聚糖酶（切斷β-1,3-糖苷鍵后面的β-1,4-糖苷鍵）截然不同，是一種新的β-葡聚糖糖苷鍵切斷方式。F32EG5具有典型的GH5家族蛋白（β/α）8桶狀結(jié)構(gòu)，具有獨(dú)特的底物結(jié)合位點(diǎn)，決定了底物特異性。復(fù)合體結(jié)構(gòu)顯示，F(xiàn)32EG5具有一個急劇彎曲的底物結(jié)合孔道，與同樣具有彎曲構(gòu)象的β-1,3-1,4-葡聚糖底物特異結(jié)合，決定了該蛋白的高地衣聚糖酶活性。分子動力學(xué)模擬及定點(diǎn)突變分析驗證了上述設(shè)想。

　　研究工作獲得了科技部973計劃、國家自然科學(xué)基金、山東省自然科學(xué)杰出青年基金、山東省重點(diǎn)研發(fā)計劃等的支持。綜上所述，您是不是已經(jīng)對糖苷水解酶底物特異性機(jī)制研究獲得進(jìn)展，有所了解。如果還有其他疑問，請咨詢威正翔禹/締一生物資深專家免費(fèi)熱線：400-166-8600。